植物免疫分子如何被激活之谜！

2024年3月13日，发表在国际顶级学术期刊《Nature》上的一项新研究表明，当我们试图将油和水混合时会出现的相同现象--相分离--在植物的免疫系统中发挥着重要作用。

近年来，研究人员开始探索一类名为 Toll/Interleukin-1 受体（TIR）核苷酸结合富亮氨酸重复（NLR）受体（TNLs）的植物免疫受体是如何被激活的。TNL 由 TIR 结构域定义，这是一个古老的蛋白质模块，在从细菌到哺乳动物的免疫过程中都发挥着作用，但 TNL 的激活通常依赖于识别入侵病原体分子的附加结构域。TIR 结构域就像酶一样，消耗宿主细胞中对能量代谢非常重要的底物。激活的 TNL 通常会在试图侵染的部位引发细胞死亡，以此作为保护整个植物的保护性反应。

除了典型的 TNLs 外，植物还有一些 TNLs 缺乏识别入侵者的元素，但仍能促进细胞死亡，保护植物免受侵染。虽然人们知道这些被称为 TIR 结构域蛋白的截短 TNLs 在被底物激活时喜欢相互影响，而且一旦被激活，它们就会像酶一样发挥传播免疫反应的功能，但这究竟是如何发生的却一直不得而知。

2024年3月13日，在国际顶级学术期刊Nature上发表的一项题为Substrate-induced condensation activates plant TIR domain proteins的开创性研究中，由中国西湖大学的柴继杰和德国科隆马克斯-普朗克植物育种研究所的Paul Schulze-Lefert领导的研究团队证明，一类重要的免疫蛋白必须凝结成液滴才能被激活并保护植物免受感染。 

研究人员现在发现，随着植物细胞内TIR结构域蛋白质浓度的升高，它们会像水中的油滴一样分离出来，这是蛋白质之间相互作用的典型特征，它们会触发与免疫相关的细胞死亡反应。此外，这些结构并不是一成不变的，TIR结构域蛋白会不断进出液滴。

通过酶集合体的浓缩和组织，相分离是提高酶活性的有效方法。形成这种凝聚物在动物免疫蛋白中很常见，虽然人们知道这种现象对植物免疫反应很重要，但并不清楚原因何在。

除了从根本上揭示植物免疫分子是如何被激活的，基于相分离的 TIR 结构域蛋白激活机制的发现还可能对科学家理解植物免疫的不同分支是如何相互沟通的产生影响。令人惊叹的是，进化是如何在植物、动物和细菌中反复找到方法，赋予古老的 TIR 蛋白结构以新的生化特性，而这些特性最终对免疫系统的稳健性非常重要。

病原体诱导的 RBA1 凝聚物介导拟南芥细胞死亡

底物诱导 TIR 结构域蛋白缩合的机制