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误解1：细菌不能分泌蛋白质
真核细胞的分泌蛋白在粗面型内质网上的核糖体合成以后，需要内质网的运输和加工，如糖基化、羟基化、酰基化、二硫键的形成、折叠等，成为比较成熟的蛋白质，以及高尔基体进一步加工（如对在内质网腔中加在多肽链上的寡糖链，再进行一系列复杂的加工）和转运，才能分泌到细胞外。原核细胞只有核糖体一种细胞器，既没有内质网，又没有高尔基体，因此不能分泌蛋白质。
真核细胞具有内质网、高尔基体，蛋白质翻译后的糖基化、酰基化、二硫键形成是一种普遍的修饰方式，对蛋白质的正确折叠和功能发挥具有非常重要的作用；而原核细胞没有内质网和高尔基体，其表达的蛋白质不进行翻译后修饰，但细菌表达的某些蛋白质也可以通过特殊的机制分泌到胞体之外。例如，有些病原菌在其生命活动过程中产生能释放至周围环境中的外毒素，是其代谢产物，化学组成为蛋白质。有的细菌可向环境中分泌青霉素酶，具有抗青霉素的能力。
那么，细菌的分泌蛋白是怎样越过细胞膜而分泌到细胞外的呢？细菌分泌蛋白质的方式有2种：共转运（边翻译边转运）和翻译后转运。以共转运为例，绝大多数分泌蛋白的N端都具有大约15~30个以疏水氨基酸为主的N端信号序列或称信号肽。信号肽的疏水段能形成一段α螺旋结构。在信号序列之后的一段氨基酸残基也能形成一段α螺旋，2段α螺旋以反平行方式组成一个发夹结构，很容易进入细胞膜的脂双层结构，一旦分泌蛋白质的N端锚在膜内，后续合成的其他肽段部分将顺利通过膜。疏水性信号肽对于新生肽链跨膜及把它固定在膜上起一个拐掍作用。之后位于细胞膜外表面的信号肽酶将信号肽序列切除。当蛋白质全部翻译出来后，羧端穿过细胞膜，在细胞外折叠成蛋白质的最终构象。翻译后转运与共转运相似，只是翻译后再转运。这个过程与真核细胞中粗面内质网上的核糖体合成的蛋白质进入内质网腔进行加工的过程很相似。原核生物分泌蛋白的合成方式有2点不同于真核细胞中的合成过程：1）核糖体不直接与膜结合，而是通过新合成分泌蛋白多肽链结合到膜上；2）所结合的膜不是内质网膜，合成的蛋白质穿过质膜分泌到质膜外。
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